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Les chercheurs ont réalisé des plans détaillés de l’enzyme Lit, leur permettant de comprendre comment elle aide les bactéries à se faufiler au-delà du système immunitaire.
Une nouvelle étude impliquant Trinity College Dublin a décrit les mécanismes d’une enzyme qui construit des lipoprotéines pour supprimer le système immunitaire, lui permettant d’échapper soigneusement à nos défenses.
L’étude, dirigée par des scientifiques de l’École de biochimie et d’immunologie et du Trinity Biomedical Sciences Institute de Trinity, a été publiée par la revue internationale Nature Communications.
Ces scientifiques ont produit les premiers plans moléculaires détaillés de l’enzyme bactérienne connue sous le nom de Lit, qui est soupçonnée de jouer un rôle « furtif » dans la progression de l’infection en réduisant la réponse immunitaire.
Il existe une liste croissante d’enzymes responsables de la construction des lipoprotéines, y compris la Lit récemment découverte (lipoprotéine intramoléculaire transacylase).
Les lipoprotéines remplissent une grande variété de fonctions dans la cellule bactérienne.
Certains sont nécessaires à la survie tandis que d’autres jouent un rôle important dans l’infection en s’engageant dans la réponse immunitaire innée de l’hôte.
C’est le cas de l’enzyme Lit, qui crée une lipoprotéine spécifique qui « refroidit la réponse immunitaire », augmentant la probabilité que Lit permette aux bactéries de s’implanter furtivement dans l’hôte.
Des recherches antérieures sur l’enzyme furtive utilisaient des cellules entières. En revanche, cette recherche confinait l’enzyme à un réseau cristallin.
« De manière satisfaisante, la structure cristalline correspond et rationalise de nombreuses observations faites avec la protéine dans son environnement in vivo plus naturel », ont écrit les chercheurs.
De tels plans sont utiles car ils permettent aux concepteurs de médicaments de trouver des faiblesses potentielles dans le mécanisme bactérien. Cela permet le développement de nouvelles avenues thérapeutiques qui peuvent aider à faire face à la résistance aux antibiotiques.
Combiné avec d’autres techniques analytiques, des simulations de dynamique moléculaire et des approches de mécanique quantique, l’équipe a pu décrire en détail le fonctionnement de l’enzyme.
« Nous pensons que Lit est très probablement un facteur de virulence, ayant un impact négatif sur la réponse immunitaire de l’hôte à l’infection », a déclaré le professeur Martin Caffrey, auteur principal de la recherche.
«En tant que tel, il pourrait bien s’avérer être une cible importante pour le développement d’antibiotiques essentiels contre lesquels la résistance est beaucoup moins susceptible d’évoluer. Et il n’est pas exagéré de dire que la résistance aux antibiotiques constitue une menace réelle et croissante pour notre société. »
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